Künstlerische Darstellung des Experiments: Treffen die ultrahellen Röntgenblitze (violett) die Enzymkristalle im Wasserstrahl (blau), lässt sich aus dieser Durchleuchtung die dreidimensionale Form des Enzyms (rechts) rekonstruieren. Bild: DESY/Lucid Berlin

Ch. v. Savigny, Hamburg-West
Die Forscher sprechen von einem wissenschaftlichen Durchbruch: einer internationalen Nutzergruppe am XFEL-Röntgenlaser in Bahrenfeld/Lurup ist es erstmals gelungen, die Struktur eines Enzyms sichtbar zu machen, das in Krankenhäusern weltweit als sogenannter „Antibiotika-Killer“ bekannt ist. Vom Ergebnis des Experiments erhoffen sich die Wissenschaftler große Fortschritte im Bereich der Medizin.

„Diese Pionierexperimente am European XFEL ebnen den Weg für alle nachfolgenden Nutzer der Anlage, die erheblich hiervon profitieren“, betont XFEL-Geschäftsführer Robert Feidenhans’l. „Die Ergebnisse zeigen, dass die Anlage noch besser funktioniert als erwartet und im besten Zustand ist, um neue wissenschaftliche Durchbrüche zu liefern.“

3,4 Kilometer lang ist der Röntgenlaser

Für den Versuch wurde ein Enzym des Bakteriums „Klebsiella pneumoniae“ isoliert und unter die Lupe genommen. Von diesem Erreger kursieren zum Teil mehrfach resistente Stämme in Krankenhäusern – dort stellen sie zum Teil ein gravierendes Problem dar.

In den USA wurde vor zwei Jahren sogar ein Stamm entdeckt, der nach Angaben der US-Seuchenschutzbehörde gegen alle 26 allgemein verfügbaren Antibiotika resistent war. „Manche Krankenhausstämme von Klebsiella pneumoniae können bereits speziell entwickelte Antibiotika der dritten Generation spalten“, berichtet Christian Betzel, Professor an der Uni Hamburg.

„Wenn wir verstehen, wie das genau geschieht, könnte das eventuell dabei helfen, Antibiotika zu entwerfen, die dieses Problem umgehen.“
Der 3,4 Kilometer lange XFEL („X-Ray Free-Electron Laser“) auf dem Gelände des Deutschen Elektronen-Synchrotrons (DESY) ist so konzipiert, dass er Röntgenblitze in sehr kurzem Abstand von nur 220 Nanosekunden (0,00000022 Sekunden) liefern kann.

Die Blitze dienen beispielsweise dazu, Biomoleküle zu durchleuchten, um ihre dreidimensionale Form zu bestimmen. Allerdings lässt sich jedes Molekül nur einmal durchleuchten, weil es bei der Aufnahme verdampft. Das Problem umgingen die Wissenschaftler, indem sie den Wasserstrahl, der die Enzymkristalle transportierte, auf eine Geschwindigkeit von 100 Meter pro Sekunde beschleunigten – das entspricht in etwa dem Tempo eines Formel-1-Wagens. Auf die Weise konnte schließlich eine ausreichend große Menge an Daten gewonnen werden.

❱❱ www.desy.de

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